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VOLLANZEIGE #1753
Nimmervoll, Benedikt: Evaluation of possible positive effects of Aβ aggregation inhibitors in a model for Alzheimer's disease. Diplomarbeit, 2007. * *http://textfeld.ac.at/text/1753/

Universität Wien | Zentrum für Molekulare Biologie | Department für Molekulare Zellbiologie
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ABSTRACT
Die Alzheimer Erkrankung ist gekennzeichnet durch voranschreitende Neurodegeneration und die häufigste Ursache von Demenz bei Älteren. Momentan zur Verfügung stehende Therapien sind gegen die Symptome gerichtet und verzögern den Verlauf der Krankheit nur in seltenen Fällen. Daher ist es von besonderer Notwendigkeit Medikamente zu entwickeln, die die Ursachen dieser Erkrankung bekämpfen können. Neue Studien verweisen auf lösliche und bereits im nanomolaren Bereich äußerst neurotoxische Aβ1−42 Oligomere, die als mögliche Ursache für zahlreiche Symptome der Alzheimer Erkrankung gelten könnten. Des weiteren wurde eine strukturelle Ähnlichkeit zwischen den Oligomeren von zahlreichen amyloidogenen Proteinen gefunden, was hoffen lässt, dass eine Substanz oder ein Derivat dieser Substanz, die die Aggregation von Aβ im Falle der Alzheimer Erkrankung verhindert, diese ebenfalls in anderen Amyloiderkrankungen blockiert. Diese Erkenntnisse lassen die Inhibierung der Oligomerbildung als einen zukunftsträchtigen Ansatz in der Alzheimer- Medikamentenforschung erscheinen. In dieser Studie untersuchen wir den Einfluss einer Bibliothek von 18 Substanzen auf die Bildung von Oligomeren. Die chemischen Verbindungen, die für diese Diplomarbeit verwendet wurden, basieren auf einer 2-Pyridon Struktur von welcher bekannt ist, dass sie Einfluss auf die Aβ Aggregation hat. Weiters erfüllen sie Lipinskis "rule of 5" und sollten daher die Blut-Hirn-Schranke passieren können. Aβ1−42 Oligomere wurden in An- und Abwesenheit dieser Substanzen hergestellt und mittels Western Blot, Dot Blot und Rasterkraftmikroskopie (AFM) identiziert. Die Neurotoxizität ergab sich aus den Wachstumsraten von neuralen Zelllinien, ermittelt anhand von MTT, WST-1 oder Resazurin- basierter Assays, in der Gegenwart dieser Präparationen. Die Resultate lassen darauf schließen, dass tatsächlich einige der Verbindungen die Toxizität von Oligomer-Präparationen durch Inhibierung der Aggregation reduzieren. Trotz der hohen Schwankungen der Toxizität zwischen den einzelnen Präparationen konnte eine Substanz identiziert werden, die sowohl niedrige Toxizität aufwies als auch stabil die Oligomerbildung inhibierte und welche nun als Leitverbindung für weitere Entwicklungen dienen kann. Weiters zeigen wir einen Einfluss des jeweils angewendeten Oligomerisierungsprotokolls auf das Zellwachstum. Wir hoffen, dass die hier beschriebene Methode sich nach weiterer Optimierung als hilfreich erweist um größere Bibliotheken von potentiellen Aβ Oligomerisierungsinhibitoren zu evaluieren.
BEGUTACHTERIN
Johannes Berger

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